常文瑞，结构生物学家。1940年9月生于辽宁省锦州市。1964年毕业于南开大学化学系，现任中国科学院生物物理所研究员，博士生导师。1985～1987年在美国匹兹堡大学晶体学系做访问学者，后于1990年、1993年和1995～1997年作为访向教授分别在日本大阪大学蛋白质研究所、美国匹兹堡大学生化与分子生物学系和美国乔治亚大学生化与分子生物学系作访问研究。1993～1995和1997～2003年分别任生物大分子国家重点实验室常务副主任和副主任，历任中国晶体学会常务理事、副理事长（1999～2004），中国生物物理学会常务理事（1998～2004），分子生物物理专业委员会主任以及国际晶体学会生物大分子委员会顾问（1993～1996）、委员（1996～1999）等职。常文瑞教授已发表学术论文九十余篇，先后获得国家自然科学奖二等奖两次，中国科学院科技进步奖一等奖、二等奖，以及北京市科学技术奖一等奖各一次。1989年被评为中国科学院先进工作者，1990年由国家人事部授予国家“有突出贡献的中青年专家”称号，由国家计委、科委和中国科学院联合授予“在国家实验室建设中做出突出贡献，被评为先进工作者”，同时获得“金牛奖”。
        常文瑞教授的主要科学成就和贡献是：
        1. 重要光合膜蛋白 - 高等植物捕光复合物的三维结构研究。膜蛋白的三维结构研究一直是国际公认的高难课题，它也被认为是一个国家结构生物学研究水平的重要标志。常文瑞教授主持完成了我国第一个膜蛋白的晶体结构测定(Nature，2004)，这也是国际上第一个用x-射线方法测定的高等植物捕光复合物的原子水平的三维结构。该项研究提供了如下的重要创新结果：①揭示了一种膜蛋白结晶的全新方式（命名为Type Ⅲ）。②提供了包括本体膜蛋白、色素分子（叶绿素分子和类胡萝卜素分子）和脂类（磷脂和糖脂）组成的脂蛋白复合体的完整、精确的结构模型，为定量研究高等植物光能的吸收和传递提供了重要结构依据。③建立了LHC—Ⅱ单体内、三聚体内和三聚体之间能量传递的网络。④对植物在高光条件下的光保护机制等光合作用研究的热点问题进行了讨论，提出了基于三维结构的非光化学能量淬灭模型。该项研究的成功使我国的结构生物学研究和光合作用机理研究都进入了国际先进行列。研究论文已被Nature以Article形式发表，结构模型图也被选作为该期杂志的封面。该论文发表后在国内外相关学术界引起强烈反响。中国科学院、科技部和国家自然科学基金委员会联名为此召开了新闻发部会。已先后收到第十届国际结晶大会（2004，北京）、第十三届国际光合作用大会（2004，加拿大），第十五届国际生物物理学大会（2005，法国）和欧洲生物物理学会，国际晶体学大会（2005，意大利）以及国际蛋白质组学讨论会和日本晶体学年会（2004，日本）做特约报告的邀请。已先后有意大利、英国和法国等四个实验室主动提出开展光合作用机理的合作研究，部分合作研究已开始取得可喜进展。
        2. 藻类光合作用捕光蛋白色素复合物的晶体结构研究。常文瑞教授在光合作用和膜蛋白研究领域取得上述重大突破绝不是偶然的。他的研究组在光合作用研究方面有坚实的基础和积累，他们历经十年测定了一批藻类捕光复合物的三维结构。1996年完成的R - 藻红蛋白 - 色素复合物的晶体结构[JMB，1996；Protein，1999]是分子量为26万的超大蛋白色素复合物，也是我国继胰岛素和天花粉之后，第三个用多对同晶置换法测定的具有原始创新性的生物大分子三维结构。在此基础上相继完成了R-藻蓝蛋白[Biophys. J，2001]、c-藻蓝蛋白[Acta. cryst. D，2001]、别藻蓝蛋白[JBc，1999]等组成藻类捕光天线藻胆体的全部三类共四个蛋白-色素复合物的三维结构，并对光能吸收传递途径进行了分析讨论[Biophys.J.2001]。这是一项系统性的创新研究成果，常文瑞教授作为第一完成人获得2003年度北京市科学技术奖一等奖
        3. 胰岛素晶体结构与功能研究。作为原北京胰岛素晶体结构研究组的主要成员之一，常文瑞参加了三方二锌猪胰岛素晶体结构测定的全过程（4?，2.5?，1.8?分辨率）。这是我国科学工作者测定的第一个蛋白质的晶体结构，研究结果达到了同期的国际先进水平。该项成果获得1978年全国科学大会奖和1982年国家自然科学奖二等奖。随后，常文瑞主持完成了1.2 ?高分辨率高精度的胰岛素晶体结构研究。该项成果达到当时国际同类研究工作的最高水平，所获得的电子密度图不仅可观测到硫原子的电子密度的各向异性分布，而且可探测80%以上的氢原子的电子密度。该项研究成果获得1987年度中国科学院科学技术进步奖一等奖（常文瑞为第一完成人），并与本实验室完成的去五肽胰岛素结构研究等工作一起获得1989年度国家自然科学奖二等奖（第三完成人）。
        4. 重要功能酶和金属蛋白酶的结构与功能研究。常文瑞教授主持完成了一系列重要功能酶和金属蛋白酶的结构与功能研究，如重要抗血栓药物——蚯蚓纤溶酶（蚓激酶）的三维结构与功能的系列研究，分离并鉴定出7种蚯蚓纤溶酶的活性组分（Biotechnol Lett，2003），已先后完成了蚯蚓纤溶酶A（JMB，2002）和蚯蚓纤溶酶B（糖蛋白）的三维结构测定；又如与环保和健康密切相关的一系列金属蛋白酶的三维结构，包括：不同条件下的赤鲜素蛋白（Rubrerythrjn（Rr））的晶体结构研究，探测到了金属离子在蛋白分子中的移动轨迹（JBIC，2003）；亚硝酸还原酶（Nitrte reductase（NIR））的一系列突变类似物，（包括NIR-257E（BBRC，2003），去五肽（NIR - C5）（BBRC，2004）、去十一肽（NIR - C11）（BBRC，2002）等）的结构研究，对酶催化机制提出了新的讨论；以及来自绿色蛋白的含锰过氧歧化酶（MnsOD）（JSB，2002）和两类磺酸基转移酶（M - PST，PPST）的三维结构等并参与完成了吡哆醛激酶（JBC，2002；JBC，2004），耐热（-糖苷酶（J. Bacteriol，2003)，植物钙调素蛋白（PCM6）（Acta. Cryst. D，2004）等三维结构与功能研究。
        目前，常文瑞教授的研究小组正致力于光合膜蛋白的晶体结构研究和基于三维结构的光合作用机理研究。